Все
 
 
 


Белковая ловушка: как зеленые химеры «ловят» гены
 
Код статьиS0032874X0001084-1-1
DOI10.31857/S0032874X0000479-5
Тип публикации Статья
Статус публикации Опубликовано
Авторы
Фёдорова Светлана Александровна 
Аффилиация:
Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Федеральный исследовательский центр «Институт цитологии и генетики» СО РАН
Адрес: Российская Федерация, Новосибирск
Хрущева Ася Сергеевна
Аффилиация: Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Адрес: Российская Федерация
Дорогова Наталья Владимировна
Аффилиация: Сектор генетики клеточного цикла Федерального исследовательского центра «Институт цитологии и генетики» (ФИЦ ИЦиГ) СО РАН
Адрес: Российская Федерация
Название журналаПрирода
ВыпускВыпуск №8
Страницы10-17
Аннотация

Белковая ловушка — мобильный генетический элемент, созданный на основе внедрения в геном нуклеотидной последовательности, которая кодирует зеленый флуоресцентный белок. Современные инструменты исследования, разработанные на основе белковой ловушки, позволяют менять в клетке количество гибридных РНК или белка. Приведены примеры различных способов применения белковых ловушек — от анализа экспрессии конкретных генов и локализации изучаемых белков в клетке до исследования взаимодействия различных органов или тканей организма.

Ключевые словаGFP, зеленый флуоресцентный белок, химерные (гибридные) белки, экспрессия генов, ме тоды исследования живых клеток
Получено20.09.2018
Дата публикации04.10.2018
Кол-во символов527
Цитировать   Скачать pdf Для скачивания PDF необходимо авторизоваться
Размещенный ниже текст является ознакомительной версией и может не соответствовать печатной.

всего просмотров: 1997

Оценка читателей: голосов 0 

1. Shimomur O., Johnson F.H., Saiga Y. Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea. J. Cell Comp. Physiol. 1962; 59(3): 223–239. Doi:10.1002/jcp.1030590302.
2. Prasher D.C., Eckenrode V.K., Ward W.W. et al. Primary structure of the Aequorea victoria greenfluorescent protein. Gene. 1992; 111(2): 229–233. Doi:1016/03781119(92)90691H. 
3. Степаненко О.В., Верхуша В.В., Кузнецова И.М. и др. Флуоресцентные белки: физикохимические свойства и использование в клеточной биологии. Цитология. 2007; 49(5): 395–420. [Stepanenko O.V., Verkhusha V.V., Kuznetsova I.M. et al. Fluorescent proteins: physicalchemical properties and application in cell biology. Cytology. 2007; 49(5): 395–420. (In Russ.).]
4. Wang S., Hazelrigg T. Implications for bcd mRNA localization from spatial distribution of exu protein in Drosophila oogenesis. Nature. 1994; 369: 400–403. Doi:10.1038/369400a0.

5. Chudakov D.M., Matz M.V., Lukyanov S.A. et al. Fluorescent proteins and their applications in imaging living cells and tissues. Physiol. Rev. 2010; 90: 1103–1163. Doi:10.1152/physrev.00038.2009.
6. Giepmans B., Adams S., Ellisman M. et al. The fluorescent toolbox for assessing protein location and function. Science. 2006; 312: 217–224. Doi:10.1126/science.1124618. 
7. Nerusheva O.O., Dorogova N.V., Omelyanchuk L.V. GFP markers for studying D.melanogaster spermatogenesis. Cent. Eur. J. Biol. 2009; 4(4): 452–460. Doi:10.2478/s115350090052y. 
8. Kelso R.J. Buszczak M., Quiсones A.T. et al. Flytrap, a database documenting a GFP proteintrap insertion screen in Drosophila melanogaster. Nucleic. Acids. Res. 2004; 32(Database issue): D418–D420. Doi:10.1093/nar/gkh014. 
9. Morin X., Daneman R., Zavortink M. et al. A protein trap strategy to detect GFPtagged proteins expressed from their endogenous loci in Drosophila. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001; 98(26): 15050e5. Doi:10.1073/pnas.261408198. 
10. Quiсones-Coello A.T., Petrella L.N., Ayers K. et al. Exploring strategies for protein trapping in Drosophila. Genetics. 2007; 175(3): 1089–1104. Doi:10.1534/genetics.106.065995.
11. Buszczak M., Paterno S., Lighthouse D. et al. The carnegie protein trap library: a versatile tool for Drosophila developmental studies. Genetics. 2007; 175(3): 1505–1531. Doi:10.1534/genetics.106.065961.
12. Дорогова Н.В., Нерушева О.О., Омельянчук Л.В. и др. Изучение структурной организации и динамики эндоплазматического ретикулума в сперматогенезе Drosophila melanogaster с помощью гибридного белка PdiGFP. Биологические мембраны. 2009; 26(1): 50–57. [Dorogova N.V., Nerusheva O.O., Omelyanchuk L.V. Structural organization and dynamics of the endoplasmic reticulum during spermatogenesis of Drosophila melanogaster: Studies using PDIGFP chimera protein. Biochemistry (Moscow) Supplement. Series A: Membrane and Cell Biology. 2009; 3(1): 55–61.] 
13. Nerusheva O.O., Dorogova N.V. et al. A GFP trap study uncovers the functions of Gilgamesh protein kinase in Drosophila melanogaster spermatogenesis. Cell Biology International. 2009; 33(5): 586–593. Doi:10.1016/j.cellbi.2009.02.009.
14. Neumüller R.A., Wirtz-Peitz F., Lee S. et al. Stringent analysis of gene function and protein—protein interactions using fluorescently tagged genes. Genetics. 2012; 190(3): 931–940. Doi:10.1534/genetics.111.136465.
15. Roignant J.Y., Carré C., Mugat B. et al. Absence of transitive and systemic pathways allows cellspecific and isoformspecific RNAi in Drosophila. RNA. 2003; 9(3): 299–308. Doi:10.1261/rna.2154103.
16. Pastor-Pareja J.C., Xu Т. Shaping cells and organs in Drosophila by opposing roles of fat bodysecreted collagen IV and perlecan. Dev. Cell. 2011; 21(2): 245–256. Doi:10.1016/j.devcel.2011.06.026. 
17. Caussinus E., Kanca O., Affolter M. Fluorescent fusion protein knockout mediated by antiGFP nanobody. Nat. Struct. Mol. Biol. 2011; 19: 117–121. Doi:10.1038/nsmb.2180. 
18. Kontarakis Z., Pavlopoulos A., Kiupakis A. et al. A versatile strategy for gene trapping and trap conversion in emerging model organisms. Development. 2011; 138(12): 2625–2630. Doi:10.1242/dev.066324.

Система Orphus

Загрузка...
Вверх