Белковая ловушка: как зеленые химеры «ловят» гены

 
Код статьиS0032874X0001084-1-1
DOI10.31857/S0032874X0000479-5
Тип публикации Статья
Статус публикации Опубликовано
Авторы
Аффилиация:
Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Федеральный исследовательский центр «Институт цитологии и генетики» СО РАН
Адрес: Российская Федерация, Новосибирск
Аффилиация: Новосибирский национальный исследовательский государственный университет
Адрес: Российская Федерация
Аффилиация: Сектор генетики клеточного цикла Федерального исследовательского центра «Институт цитологии и генетики» (ФИЦ ИЦиГ) СО РАН
Адрес: Российская Федерация
Название журналаПрирода
ВыпускВыпуск №8
Страницы10-17
Аннотация

Белковая ловушка — мобильный генетический элемент, созданный на основе внедрения в геном нуклеотидной последовательности, которая кодирует зеленый флуоресцентный белок. Современные инструменты исследования, разработанные на основе белковой ловушки, позволяют менять в клетке количество гибридных РНК или белка. Приведены примеры различных способов применения белковых ловушек — от анализа экспрессии конкретных генов и локализации изучаемых белков в клетке до исследования взаимодействия различных органов или тканей организма.

Ключевые словаGFP, зеленый флуоресцентный белок, химерные (гибридные) белки, экспрессия генов, ме тоды исследования живых клеток
Получено20.09.2018
Дата публикации04.10.2018
Цитировать   Скачать pdf Для скачивания PDF необходимо авторизоваться
Размещенный ниже текст является ознакомительной версией и может не соответствовать печатной.

всего просмотров: 314

Оценка читателей: голосов 0

1. Shimomur O., Johnson F.H., Saiga Y. Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea. J. Cell Comp. Physiol. 1962; 59(3): 223–239. Doi:10.1002/jcp.1030590302.

2. Prasher D.C., Eckenrode V.K., Ward W.W. et al. Primary structure of the Aequorea victoria green fluorescent protein. Gene. 1992; 111(2): 229–233. Doi:1016/0378 1119(92)90691 H.

3. Степаненко О.В., Верхуша В.В., Кузнецова И.М. и др. Флуоресцентные белки: физико химические свойства и использование в клеточной биологии. Цитология. 2007; 49(5): 395–420. [Stepanenko O.V., Verkhusha V.V., Kuznetsova I.M. et al. Fluorescent proteins: physical chemical properties and application in cell biology. Cytology. 2007; 49(5): 395–420. (In Russ.).]

4. Wang S., Hazelrigg T. Implications for bcd mRNA localization from spatial distribution of exu protein in Drosophila oogenesis. Nature. 1994; 369: 400–403. Doi:10.1038/369400a0.

5. Chudakov D.M., Matz M.V., Lukyanov S.A. et al. Fluorescent proteins and their applications in imaging living cells and tissues. Physiol. Rev. 2010; 90: 1103–1163. Doi:10.1152/physrev.00038.2009.

6. Giepmans B., Adams S., Ellisman M. et al. The fluorescent toolbox for assessing protein location and function. Science. 2006; 312: 217–224. Doi:10.1126/science.1124618.

7. Nerusheva O.O., Dorogova N.V., Omelyanchuk L.V. GFP markers for studying D.melanogaster spermatogenesis. Cent. Eur. J. Biol. 2009; 4(4): 452–460. Doi:10.2478/s11535 009 0052 y.

8. Kelso R.J. Buszczak M., Quiсones A.T. et al. Flytrap, a database documenting a GFP protein trap insertion screen in Drosophila melanogaster. Nucleic. Acids. Res. 2004; 32(Database issue): D418–D420. Doi:10.1093/nar/gkh014.

9. Morin X., Daneman R., Zavortink M. et al. A protein trap strategy to detect GFP tagged proteins expressed from their endogenous loci in Drosophila. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001; 98(26): 15050e5. Doi:10.1073/pnas.261408198.

10. Quiсones-Coello A.T., Petrella L.N., Ayers K. et al. Exploring strategies for protein trapping in Drosophila. Genetics. 2007; 175(3): 1089–1104. Doi:10.1534/genetics.106.065995.

11. Buszczak M., Paterno S., Lighthouse D. et al. The carnegie protein trap library: a versatile tool for Drosophila developmental studies. Genetics. 2007; 175(3): 1505–1531. Doi:10.1534/genetics.106.065961.

12. Дорогова Н.В., Нерушева О.О., Омельянчук Л.В. и др. Изучение структурной организации и динамики эндоплазматического ретикулума в сперматогенезе Drosophila melanogaster с помощью гибридного белка Pdi GFP. Биологические мембраны. 2009; 26(1): 50–57. [Dorogova N.V., Nerusheva O.O., Omelyanchuk L.V. Structural organization and dynamics of the endoplasmic reticulum during spermatogenesis of Drosophila melanogaster: Studies using PDI GFP chimera protein. Biochemistry (Moscow) Supplement. Series A: Membrane and Cell Biology. 2009; 3(1): 55–61.]

13. Nerusheva O.O., Dorogova N.V. et al. A GFP trap study uncovers the functions of Gilgamesh protein kinase in Drosophila melanogaster spermatogenesis. Cell Biology International. 2009; 33(5): 586–593. Doi:10.1016/j.cellbi.2009.02.009.

14. Neumüller R.A., Wirtz-Peitz F., Lee S. et al. Stringent analysis of gene function and protein—protein interactions using fluorescently tagged genes. Genetics. 2012; 190(3): 931–940. Doi:10.1534/genetics.111.136465.

15. Roignant J.Y., Carré C., Mugat B. et al. Absence of transitive and systemic pathways allows cell specific and isoform specific RNAi in Drosophila. RNA. 2003; 9(3): 299–308. Doi:10.1261/rna.2154103.

16. Pastor-Pareja J.C., Xu Т. Shaping cells and organs in Drosophila by opposing roles of fat body secreted collagen IV and perlecan. Dev. Cell. 2011; 21(2): 245–256. Doi:10.1016/j.devcel.2011.06.026.

17. Caussinus E., Kanca O., Affolter M. Fluorescent fusion protein knockout mediated by anti GFP nanobody. Nat. Struct. Mol. Biol. 2011; 19: 117–121. Doi:10.1038/nsmb.2180.

18. Kontarakis Z., Pavlopoulos A., Kiupakis A. et al. A versatile strategy for gene trapping and trap conversion in emerging model organisms. Development. 2011; 138(12): 2625–2630. Doi:10.1242/dev.066324.

Система Orphus

Загрузка...
Вверх