Все
 
 
 


Новый путь репарации разрывов ДНК с участием PARP3 и белков эксцизионной репарации оснований
 
Код статьиS086956520003224-9-1
DOI10.31857/S086956520003224-9
Тип публикации Статья
Статус публикации Опубликовано
Авторы
Белоусова Екатерина  
Аффилиация: Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН
Адрес: Российская Федерация,
Кутузов Михаил
Аффилиация: Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН
Адрес: Российская Федерация
Иванкина Полина
Аффилиация: Новосибирский государственный университет
Адрес: Российская Федерация
Ищенко Александр
Аффилиация: Институт Густав Русси
Адрес: Российская Федерация
Лаврик Ольга
Аффилиация: Институт химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН
Адрес: Российская Федерация
Название журналаДоклады Академии наук
ВыпускТом 482 Номер 1
Страницы96-100
Аннотация

Поли(АДФ-рибозил)ирование, катализируемое белками семейства PARP, является одной из основных реакций при формировании клеточного ответа на повреждение геномной ДНК. После массированного воздействия ДНК-повреждающих агентов, таких как оксидативный стресс и ионизирующая радиация, происходит образование множественных разрывов в ДНК. В этом случае формирование быстрого клеточного ответа, позволяющего сохранить целостность геномной ДНК, может оказаться более важным, чем репарация с помощью более точных, но длительных процессов восстановления структуры ДНК. В представленной работе мы впервые показали возможность устранения разрывов ДНК через их PARP3-зависимое моно(АДФ-рибозил)ирование с последующим лигированием и репарацией образованных рибо-АП-сайтов комплексом ферментов эксцизионной репарации оснований, BER. Совокупность результатов исследований по АДФ-рибозилированию ДНК вместе с данными, полученными в настоящей работе, дают основание предполагать, что PARP3 может являться компонентом системы репарации разрывов ДНК с участием комплекса ферментов BER.

Ключевые слова
Источник финансированияРабота поддержана грантами РНФ 17–74–20075 и CNRS PRC-Russie N1074 (А.А. Ищенко).
Получено04.11.2018
Дата публикации04.11.2018
Цитировать   Скачать pdf Для скачивания PDF необходимо авторизоваться
Размещенный ниже текст является ознакомительной версией и может не соответствовать печатной.

всего просмотров: 1482

Оценка читателей: голосов 0 

1. Dantuma N.P., van Attikum H., Spatiotemporal regulation of posttranslational modifications in the DNA damage response // EMBO J. 2016. V. 35. № 1. P. 6-23.
2. Kalisch T., Ame J.C., Dantzer F., Schreiber V. New readers and interpretations of poly(ADP-ribosyl)ation // Trends Biochem Sci. 2012. V. 37. № 9. P. 381-904.
3. Caldecott K.W. Protein ADP-ribosylation and the cellular response to DNA strand breaks // DNA Repair. 2014. V. 19. P. 108-113.
4. Boehler C., Gauthier L.R., Mortusewicz O., Biard D.S., Saliou J.M., Bresson A., Sanglier-Cianferani S., Smith S., Schreiber V., Boussin F., Dantzer F. Poly(ADP-ribose) polymerase 3 (PARP3), a newcomer in cellular response to DNA damage and mitotic progression // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2011. V. 108. P. 2783-2788.
5. Rulten S.L., Fisher A.E., Robert I., Zuma M.C., Rouleau M., Ju L., Poirier G., Reina-San-Martin B., Caldecott K.W. PARP-3 and APLF function together to accelerate nonhomologous end-joining // Mol. Cell. 2011. V. 41. P. 33-45.
6. Rouleau M., McDonald D., Gagne P., Ouellet M.E., Droit A., Hunter J.M., Dutertre S., Prigent C., Hendzel M.J., Poirier G.G. PARP-3 associates with polycomb group bodies and with components of the DNA damage repair machinery // J. Cell Biochem. 2007. V. 100. P. 385-401.
7. Grundy G.J., Polo L.M., Zeng Z., Rulten S.L., Hoch N.C., Paomephan P., Xu Y., Sweet S.M., Thorne A.W., Oliver A.W., Matthews S.J., Pearl L.H., Caldecott K.W. PARP3 is a sensor of nicked nucleosomes and monoribosylates histone H2B(Glu2) // Nat. Commun. 2016. V. 7. P. 12404.
8. Talhaoui I., Lebedeva N.A., Zarkovic G., Saint-Pierre C., Kutuzov M.M., Sukhanova M.V., Matkarimov B.T., Gasparutto D., Saparbaev M.K., Lavrik O.I., Ishchenko A.A. Poly(ADP-ribose) polymerases covalently modify strand break termini in DNA fragments in vitro // Nucleic Acids Res. 2016. V. 44. № 19. P. 9279-9295.
9. Zarkovic G., Belousova E.A., Talhaoui I., Saint-Pierre C., Kutuzov M.M., Matkarimov B.T., Biard D., Gasparutto D., Lavrik O.I., Ishchenko A.A. Characterization of DNA ADP-ribosyltransferase activities of PARP2 and PARP3: new insights into DNA ADP-ribosylation // Nucleic Acids Res. 2018. V. 46. № 5. P. 2417-2431.
10. Munnur D., Ahel I. Reversible mono-ADP-ribosylation of DNA breaks // FEBS J. 2017. V. 284. № 23. P. 4002-4016.
11. Belousova E.A., Ishchenko Р.A., Lavrik O.I. Dna is a New Target of Parp3 // Sci Rep. 2018. V. 8. № 1. P. 4176.
12. Feng J.A., Crasto C.J., Matsumoto Y. Deoxyribose phosphate excision by the N-terminal domain of the polymerase beta: the mechanism revisited // Biochemistry. 1998. V. 37. № 27. P. 9605-9611.
13. Malfatti M.C., Balachander S., Antoniali G., Koh K.D., Saint-Pierre C., Gasparutto D., Chon H., Crouch R.J., Storici F., Tell G. Abasic and oxidized ribonucleotides embedded in DNA are processed by human APE1 and not by RNase H2 // Nucleic Acids Res. 2017. V. 45. № 19. P. 11193-11212.
14. Belousova E.A., Lavrik O.I. DNA polymerases beta and lambda, and their roles in the DNA replication and repair // Mol Biol (Mosk). 2010. V. 44. № 6. P. 947-965.
15. Liu Y., Beard W.A., Shock D.D., Prasad R., Hou E.W., Wilson SH DNA polymerase beta and flap endonuclease 1 enzymatic specificities sustain DNA synthesis for long patch base excision repair // J Biol Chem. 2005. V. 280. № 5. P. 3665-3674.

Система Orphus

Загрузка...
Вверх