Сравнение функциональной активности ксантиноксидаз, выделенных из микроорганизмов и из коровьего молока

 
Код статьиS086956520003309-2-1
DOI10.31857/S086956520003309-2
Тип публикации Статья
Статус публикации Опубликовано
Авторы
Аффилиация: Институт фундаментальных проблем биологии Российской Академии наук
Аффилиация: Казанский (Приволжский) федеральный университет
Аффилиация: Институт фундаментальных проблем биологии Российской Академии наук
Аффилиация: Институт фундаментальных проблем биологии Российской Академии наук
Аффилиация: Витебский государственный медицинский университет
Название журналаДоклады Академии наук
ВыпускТом 483 Номер 5
Страницы564-567
Аннотация

Исследовали характеристики образования супероксидного анион-радикала (O2 •−) и пероксида водорода ксантиноксидазами, выделенными из микроорганизмов и из коровьего молока. По­вышение рН приводило к увеличению скорости окисления ксантина кислородом обеими ксантиноксидазами. При функционировании ксантиноксидазы молока наряду с двухэлектронным восстановлением O2 до Н2О2 происходило одноэлектронное восстановление O2 до O2 •−, и ско­рость и доля генерации O2 •− увеличивались с ростом рН. При функционировании микробной ксантиноксидазы радикал O2 •− не регистрировался в среде. Результаты предполагают различия в функционировании активных центров фермента из разных источников.

Ключевые слова
Получено24.12.2018
Дата публикации24.12.2018
Цитировать   Скачать pdf Для скачивания PDF необходимо авторизоваться
Размещенный ниже текст является ознакомительной версией и может не соответствовать печатной.

всего просмотров: 1252

Оценка читателей: голосов 0

1. Battelli M.G., Musiani S., Valgimigli M., Gramantieri L., Tomassoni F., Bolondi L., Stirpe F. // Am J. Gastroenterol. 2001. V. 96. P.1194–1199.

2. Кожемякин А.А., Антонов В.Г., Каликанов С.А. и др. // Бюл.эксперим. биологии и медицины. Т. 113. № 2. С. 138–139.

3. Berry C.E., Hare J.M. // J Physiol. 2004. V. 555. P. 589–606.

4. Kelley E.E. // Pharmacol. ReP. 2015. V. 67. P. 669–674.

5. Sakuma S., Abe M., Kohda T., Fujimoto Y. // J. Clin. Biochem Nutr. 2015. V. 56. P. 15–19.

6. Stevens C.R., Millar T.M., Clinch J.G., Kanczler J., Bodamyali T., Blake D.R.// Lancet. 2000. V. 356. P. 829–830.

7. Fridovich I. // AdV. Enzymol. 1974. V. 41. P. 35.

8. Вартанян Л.С., Гуревич С.М. // Вопр. мед. химии.1982. T. 5. С. 23–56.

9. Ball E. G. // J. of Biol. Chem. 1939. V. 128. P. 51–67.

10. Woolfolk C.A., Downard J.S. // J. of Bacteriol. 1978. V. 135. P. 422–428.

11. Machida Y., Nakanashi T. //Agric. Bioi. Chern. 1981. V. 45. P. 425–432.

12. Egwim E.C., Vunchi M A., Egwim P.O. // Bookemistri. 2005. V. 17 P.1–6

13. Kostic D. A., Dimitrijevi D.S., Stojanovi G.S., Pali I.R., YorZevi A.S., Ickovski J.D. // J. of Chem. 2015. V. 2015. P. 1–8.

14. Kelley E. E., Khoo K.H. N., Hundley J. N., Malik Z. U., Freeman B. A., Tarpey M. M. // Free Radic. Biol. Med. 2010. V. 48. Р. 493–498.

Система Orphus

Загрузка...
Вверх