Метод синтеза реалистичных 2d и 3d изображений крио-электронной микроскопии

 
Код статьиS000523100000513-8-1
DOI10.31857/S000523100000513-8
Тип публикации Статья
Статус публикации Опубликовано
Авторы
Аффилиация: Лаборатория математических методов обработки изображений Факультет вычислительной математики и кибернетики МГУ имени М. В. Ломоносова
Адрес: Российская Федерация, Москва
Аффилиация: Лаборатория математических методов обработки изображений Факультет вычислительной математики и кибернетики МГУ имени М. В. Ломоносова
Адрес: Российская Федерация, Москва
Аффилиация: Лаборатория математических методов обработки изображений Факультет вычислительной математики и кибернетики МГУ имени М. В. Ломоносова
Адрес: Российская Федерация, Москва
Название журналаПрограммирование
ВыпускВыпуск 4
Страницы46-54
Аннотация

Крио-электронная микроскопия широко используется в области структурной биологии для построения трехмерных моделей изучаемых частиц с разрешением в несколько ангстрем. Наиболее распространенными методами для получения моделей столь высокого разрешения являются криоэлектронная микроскопия одной частицы и крио-электронная томография. В обоих техниках ключевым шагом алгоритмов обработки данных является совмещение изображений, двумерных для крио-электронной микроскопии одной частицы, и трехмерных для крио-электронной томографии. Существует некоторое количество методов совмещения изображений для совмещения двумерных и трехмерных изображений крио-электронной микроскопии. Однако оценить качество таких методов на реальных данных не представляется возможным в силу отсутствия “ground truth”. Также оценка качества методов совмещения на реальных данных осложнена высоким уровнем шума. В данной работе предложены методы создания наборов двумерных и трехмерных реалистичных данных крио-электронной микроскопии одной частицы и крио-электронной томографии. Предложенные алгоритмы моделируют искажения, возникающие при получении данных в реальном электронном микроскопе, а именно, типичный для данного вида микроскопии шум, эффект потерянного клина, двумерное проецирование, функцию переноса контраста. В работе приведены примеры полученных с помощью предложенных алгоритмов синтетических двумерных и трехмерных изображений.

Ключевые слова
Источник финансированияРабота выполнена при финансовой поддержке РНФ, грант 17-11-01279
Получено01.10.2018
Дата публикации07.10.2018
Кол-во символов1418
Цитировать   Скачать pdf Для скачивания PDF необходимо авторизоваться
Размещенный ниже текст является ознакомительной версией и может не соответствовать печатной.

всего просмотров: 1515

Оценка читателей: голосов 0

1. Milne J.L.S., Borgnia M.J., Bartesaghi A.B., Tran E.E.H., Earl L.A., Schauder D.M., Lengyel J., Pierson J., Patwardhan A., Subramaniam S. Cryo-electron microscopy — a primer for the non-microscopist. Federation of European Biochemical Societies Journal, 2013, vol. 280, no. 1, pp. 28–45.

2. Hoenger A., Bouchet-Marquis C. Cellular tomography, Advances in Protein Chemistry and Structural Biology, 2011, vol. 82, pp. 67–90.

3. Tocheva E.I., Li Z., Jensen G.J. Electron cryotomography. Cold Spring Harbor perspectives in biology, 2010, vol. 2, no. 6, p. a003442.

4. Al-Amoudi A., Jiin-Ju Chang J.-J., Leforestier A., McDowall A., Salamin L.M., Norl´en L.P.O., Richter K., Sartori Blanc N., Studer D., Dubochet J. Cryo-electron microscopy of vitreous sections. The European Molecular Biology Organization (EMBO) Journal, 2004, vol. 23, no. 18, pp. 3583–3588.

5. Glaeser R.M. Limitations to significant information in biological electron microscopy as a result of radiation damage, Journal of ultrastructure research, 1971, vol. 36, no. 3, pp. 466–482.

6. Schmid M.F. Single-particle electron cryotomography (cryoet). Advances in Protein Chemistry and Structural Biology Journal, 2011, vol. 82, pp. 37–65.

7. Mamaev N.V., Lukin A.S., Yurin D.V. Henlm–la: a locally adaptive non-local means algorithm based on hermite functions expansion, Programming and Computer Software, 2014, vol. 40, no. 4, pp. 199–207.

8. McEwen B.F., Radermacher M., Rieder C.L., Frank J. Tomographic three-dimensional reconstruction of cilia ultrastructure from thick sections, Proceedings of the National Academy of Sciences, 1986, vol. 83, no. 23, pp. 9040–9044.

9. Lander G.C., Stagg S.M., Voss N.R., Cheng A., Fellmann D., Pulokas J., Yoshioka C., Irving C., Mulder A., Lau P.-W., et al. Appion: an integrated, database-driven pipeline to facilitate em image processing. Journal of structural biology, 2009, vol. 166, no. 1, pp. 95–102.

10. Lyumkis D., Brilot A.F., Theobald D.L., Grigorieff N. Likelihoodbased classification of cryo-em images using frealign, Journal of structural biology, 2013, vol. 183, no. 3, pp. 377–388.

11. Mills D.J., Vitt S., Strauss M., Shima S., Vonck J. De novo modeling of the f420-reducing [nife]-hydrogenase from a methanogenic archaeon by cryo-electron microscopy. Elife, 2013, vol. 2, p. e00218.

12. Gatsogiannis C., Hofnagel O., Markl J., Raunser S. Structure of megahemocyanin reveals protein origami in snails. Structure, 2015, vol. 23, no. 1, pp. 93–103.

13. Perlin K. An image synthesizer. ACM Siggraph Computer Graphics, 1985, vol. 19, no. 3, pp. 287–296.

14. Chang Y.-W., Rettberg L.A., Ortega D.R., Jensen G.J. In vivo structures of an intact type vi secretion system revealed by electron cryotomography, The European Molecular Biology Organization (EMBO) reports, 2017, p. e201744072.

15. Vulovic M. Modeling of Image Formation in Cryo-Electron Microscopy. TU Delft, Delft University of Technology, 2013.

16. Wade R.H. The phase contrast characteristics in bright field electron microscopy. Ultramicroscopy, 1978, vol. 3, pp. 329–334.

17. Sigworth F.J. Principles of cryo-em single-particle image processing. Microscopy, 2016, vol. 65, no. 1, pp. 57–67.

18. Anoshina N.A, Krylov A.S., Sorokin D.V. Correlation-based 2d registration method for single particle cryo-em images, International Conference on Image Processing Theory, Tools and Applications (IPTA 2017), 2017.

Система Orphus

Загрузка...
Вверх