Характеристика аминопептидазы Р одноклеточной цианобактерии Synechocystis sp. PCC6803

 
Код статьиS086956520001207-0-1
DOI10.31857/S086956520001207-0
Тип публикации Статья
Статус публикации Опубликовано
Авторы
Аффилиация: Институт физиологии растений им. К.А. Тимирязева Российской академии наук
Аффилиация: Институт физиологии растений им. К.А. Тимирязева Российской академии наук
Аффилиация: Институт физиологии растений им. К.А. Тимирязева Российской академии наук
Аффилиация: Институт физиологии растений им. К.А. Тимирязева Российской академии наук
Аффилиация: Институт физиологии растений им. К.А. Тимирязева Российской академии наук
Название журналаДоклады Академии наук
ВыпускТом 481 Номер 2
Страницы211-215
Аннотация

Впервые очищен invitro и охарактеризован белок РерР, кодируемый геном sll0136 одноклеточной цианобактерии Synechocystis sp. PCC6803. Белок РерР – это Mn2+-зависимая Xaa-Pro-специфичная аминопептидаза с оптимумом гидролиза флуоресцентного пептида Lys(N-Abz)-Pro-Pro-pNA при pH 7,6 и 32°C.

Ключевые слова
Источник финансированияРабота выполнена при финансовой поддержке грантов РФФИ 16–34–00810 мол_а (А.С. Баик), 15–04–06727а (Е.С. Пожидаева) и гранта РНФ 14–24–00020 (К.С. Миронов участвовал в получении чистого препарата рекомбинантного белка РерР).
Получено13.10.2018
Дата публикации14.10.2018
Кол-во символов291
Цитировать   Скачать pdf Для скачивания PDF необходимо авторизоваться
Размещенный ниже текст является ознакомительной версией и может не соответствовать печатной.

всего просмотров: 1608

Оценка читателей: голосов 0

1. Cunninghm D.F., O’Connor B. // Biochim. et Biophys. Acta. 1997. V. 1343. P. 160–186.

2. Lin L.N., Brandts J.F. // Biochem. 1979. V. 18. P. 5037–5042.

3. Wilce M.C.J., Bond C.S., Dixon N.E., et al. // PNAS USA. 1998. V. 95. P. 3472–3477.

4. Hauser F., Strassner J., Schaller A. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 31732–31737.

5. Huang S., Nelson C.J., Li L., et al. // Plant Physiol. 2015. V. 168. P. 415–427.

6. Carrie C., Venne A.S., Zahedi R.P., et al. // J. Exp. Bot. 2015. V. 66. P. 2691–2708.

7. Sokolenko A., Pojidaeva E., Zinchenko V., et al. // Curr. Genet. 2002. V. 41. P. 291–310.

8. Пожидаева Е.С., Мальтерер С., Баик А.С., и др. // Физиология растений. 2013. Т. 60. С. 541–548.

9. Laemmli U.K. // Nature. 1970. V. 227. P. 680–685.

10. Stöckel-Maschek A., Stiebitz B., Koelsch R., et al. // Anal. Biochem. 2003. V. 322. P. 60–67.

11. Drinkwater N., Sivaraman K.K., Bamert R.S., et al. // Biochem. J. 2016. V. 473. P. 3189–3204.

12. Lee H.S., Kim Y.J., Bae S.S., et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72. P. 1886–1890.

13. Yoshimoto T., MurayamaN., Tsuru D. // Agric. and Biol. Chem. 1988. V. 52. P. 1957–1963.

14. . Lloyd G.S., Hryszko J., Hooper N.M., et al. // Biochem. Pharm. 1996. V. 52. P. 229–236.

15. Sali A., Blundell T.L. // J. Mol. Biol. 1993. V. 234. P. 779–815.

Система Orphus

Загрузка...
Вверх