Полиаргинины как новый класс лигандов никотиновых ацетилхолиновых рецепторов

 
Код статьиS086956520003486-7-1
DOI10.31857/S086956520003486-7
Тип публикации Статья
Статус публикации Опубликовано
Авторы
Аффилиация: Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Аффилиация: Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Аффилиация:
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Первый Московский государственный медицинский университет им. И.М. Сеченова Министерства здравоохранения Российской Федерации
Аффилиация: Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Аффилиация: Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Аффилиация: Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Аффилиация: Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Аффилиация: Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской Академии наук
Название журналаДоклады Академии наук
ВыпускТом 483 Номер 2
Страницы222-224
Аннотация

Методом твёрдофазного пептидного синтеза получили аргининсодержащие пептиды R3, R8 и R16 и с помощью конкурентного радиолигандного анализа с использованием 125I-α-бунгаротоксина исследовали их связывание с никотиновыми ацетилхолиновыми рецепторами (нАХР) мышечного и нейронального (α7) типов. Полученные пептиды обладали значительно большей активностью связывания с нАХР мышечного типа по сравнению с таковой с рецептором α7. Таким образом, мы открыли новый класс лигандов нАХР. Сродство синтезированных нами олигоаргининов к нАХР зависело от количества аминокислотных остатков в цепи. Наибольший аффинитет обнаружили у пептида R16, содержащего 16 остатков аргинина.

Ключевые слова
Источник финансированияРабота поддержана грантом РНФ 16–14–00215 и грантом РФФИ 18–04–01366.
Получено17.12.2018
Дата публикации17.12.2018
Цитировать   Скачать pdf Для скачивания PDF необходимо авторизоваться
Размещенный ниже текст является ознакомительной версией и может не соответствовать печатной.

всего просмотров: 1114

Оценка читателей: голосов 0

1. Lindstrom J., Anand R., Peng X., Gerzanich V., Wang F., Li Y. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1995. V. 757, P. 100–116.

2. Wang H., Yu M., Ochani M., Amella C.A., Tanovic M., Susarla S., Li J.H., Wang H., Yang H., Ulloa L., Al-Abed Y., Czura C.J., Tracey K.J. // Nature. 2003. V. 421, № 6921, P. 384–388.

3. Kawashima K., Fujii T., Moriwaki Y., Misawa H., Horiguchi K. // Int. Immunopharmacol. 2015. V. 29, № 1, P. 127–134.

4. Spindel E.R. // Curr. Pharm. Des. 2016. V. 22, № 14, P. 2152–2159.

5. Tsetlin V.I., Hucho F. // FEBS Lett. 2004. V. 557, P. 9–13.

6. Dutertre S., Nicke A., Tsetlin V.I. / / Neuropharmacology. 2017. V. 127, P. 196–223.

7. Azam L., McIntosh J.M. // Acta Pharmacol. Sin. 2009. V. 30, P. 771–783.

8. Christensen S.B., Hone A.J., Roux I., Kniazeff J., Pin J.P., Upert G., Servent D., Glowatzki E., McIntosh J.M. // Front. Cell. Neurosci. 2017. V. 11, P. 219.

9. Luo S., Zhangsun D., Harvey P.J., Kaas Q., Wu Y., Zhu X., Hu Y., Li X., Tsetlin V.I., Christensen S., Romero H.K., McIntyr M., Dowell C., Baxter J.C., Elmslie K.S., Craik D.J., McIntosh J.M. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2015. V. 112, P. 4026–4035.

10. Уткин Ю.Н., Вайзе К., Хоанг Нгок Ань, Кашеверов И.Е., Старков В.Г., Цетлин В.И. // ДАН. 2012. T. 442, № 4, C. 555–557.

11. Kasheverov I.E., Zhmak M.N., Vulfius C.A., Gorbacheva E.V., Mordvintsev D.Y., Utkin Y.N., van Elk R., Smit A.B., Tsetlin V.I. // FEBS J. 2006. V. 273, P. 4470–4481.

12. Kasheverov I.E., Chugunov A.O., Kudryavtsev D.S., Ivanov I.A., Zhmak M.N., Shelukhina I.V., Spirova E.N., Tabakmakher V.M., Zelepuga E.A., Efremov R.G., Tsetlin V.I. // Sci. ReP. 2016. V. 6, № 36848.

Система Orphus

Загрузка...
Вверх